Bestämma aminosyrasekvens
Proteinet avlägsnade sidokedjor bredvid varandra för att bilda ett beta-golv som skapades genom vätebindningar. Det är nu känt att varje uppdelning i ett protein är en linjär sekvens av olika typer av aminosyror, där varje typ av aminosyra har olika kemiska egenskaper. Alfa-Helixar [redigera redigera Wikitext] Alfa-Helixar är den vanligaste sekundära strukturen. Dessa strukturer utgör proteinets sekundära struktur.
Många proteiner använder denna form spontant eftersom de tillverkas översatta eller redan vid översättningstillfället. Däremot anses antalet olika typer av konfiguration i naturen vara ungefär formen, och aminosyrasekvensen bestäms av hur ett stort antal olika proteiner kunde hitta sin speciella struktur under lång tid, det fanns ett mycket komplext mysterium som heter Levintals Paradox.
Aminosyraprolin ingår vanligtvis inte i alfaheliker på grund av dess begränsade rörlighet, medan aminosyraglycin å andra sidan är mycket lätt att flytta eftersom det inte ofta är involverat i alfa-ades. Följaktligen kommer aminosyror att interagera med lösningsmedlets hydrofila vatten på olika sätt. Därför kan du se aminosyraveckningsprocessen som en spontan process.
Skapandet av en alfa-vertex är spontan och stabiliserad av vätebindningar. Det är detta som får ägget att härda under tillagningen. Det verkar som att alla enskilda molekyler med samma aminosyrasekvens genomgår samma sekvens av mellanformer under övergången från den linjära kedjan till den slutliga formen. Du kan se det när de lägger ihop. I vissa fall är sidokedjorna av aminosyror r-grupper ovanpå varandra, så att det är omöjligt att bilda en alfahelix, de så kallade sterila hindren.
Proteinomslag under olika förhållanden i vissa lösningar och under vissa förhållanden kan proteiner inte vikas alls. Betaflac bildas av det faktum att olika delar av aminosyrakedjan är anslutna till varandra. Sekundär proteinstruktur [redigera wikit text] den tredimensionella strukturen av myoglobinproteinet. Interaktionen mellan olika delar av aminosyrakedjan ger bredare, väldefinierade strukturer.
Även om den primära strukturen i stor utsträckning bestämmer proteinets tredimensionella form är det mycket svårt att beräkna den sekundära och tertiära strukturen genom den primära strukturen ensam, eftersom det finns så många processer som hjälper till att skapa dem. Det fullständigt denaturerade proteinet saknar både den sekundära och tertiära strukturen, det sägs vara en slumpmässig "slumpmässig spole".
Forskarna studerade främst hur många stora mängder av samma protein som tillsätts samtidigt. Beta-platta parallella beta-platta antiparallella betaflakor, medan alfahelixen består av en separat linjär grupp av aminosyror, består betaflakor av två eller flera olika delar med åtminstone aminosyror. Den sekundära strukturen visar hur olika delar av kedjan, något från varandra, sitter ihop.
Du kan också förutsäga den sekundära strukturen för vissa sekvenser med hjälp av simulering. Hela processen från ett helt denaturerat protein till ett helt vikat protein tar flera hundra mikrosekunder. Vikningen och placeringen av avstånden för den grundläggande proteinramen. Konventionen för att bestämma aminosyrornas ordning är att den N-terminala änden med den fria Aminggruppen är till vänster och den C-terminala änden med den fria karboxylgruppen är till höger.
Du kan dock gissa strukturen för en del av kedjan om du känner till strukturen för liknande studier av peptidkedjahomologi. Höga koncentrationer av de ämnen som ska lösas och extrema pH-värden har samma effekt. Således är definitionen av den primära strukturen hos ett protein att namnge varje aminosyra från början till slut. Hydrofoba aminosyror tenderar att söka polära interaktioner, medan hydrofila aminosyror också gillar att ha kontakt med vatten.
Olika aminosyror ingår i Alfa-Helixar med varierande sannolikheter. Den primära strukturen hålls samman av kovalenta peptidbindningar som skapas under proteinsyntesen. En viss sekundär struktur kan förekomma på många olika platser i ett protein, och aminosyraskivor med en helt annan primär struktur kan resultera i liknande sekundära strukturer. Vissa celler kan skydda sig från detta till viss del med hjälp av chaperoner, även kallade värmechockproteiner.
Det finns två huvudsakliga sekundära strukturer: alfa-helical och beta-flingor, som båda uppstår från vätebindningar. Närvaron av andra molekyler påverkar också vikningen av proteiner, såsom chaperonmolekyler, som är associerade med vissa delar av proteinet och därmed påverkar det, kan genomgå olika veck. Alfa-omslag är synliga här i färg. Det beskriver emellertid inte deras faktiska tredimensionella positioner; det är nödvändigt att känna till den tertiära strukturen för att kunna veta.
Varje cirkel i denna spiral innehåller vanligtvis 3,6 aminosyror. Vid temperaturer över eller under de som cellen normalt lever i protein denatureras proteinet igen. Egenskaperna hos den primära strukturen är en av de faktorer som avgör vilka sekundära strukturer som uppstår. Denna struktur indikerar proteinets exakta kemiska struktur.